Constituintes de todos os organismos vivos, do vírus ao homem, possuem função eminentemente plástica, como constituintes das estruturas celulares, da hereditariedade genética até as enzimas.
São macromoléculas constituídas de polipeptídeos formados por sua vez pela polimerização dos aminoácidos.
Os aminoácidos são assim chamados, por terem pelo menos 1 grupo amínico e um carboxílico (ou ácido) comportando-se, porém, do ponto de vista químico, como sais, e em solução, podem funcionar tanto como ácidos ou bases fracas, com propriedades tamponantes acentuadas.
A forma genérica dos mesmos é NH 2 CH-R-COOH, onde o radical R corresponde a cada tipo específico de aminoácido.
Nas proteínas o grupo carboxílico (COOH) de aminoácidos se liga ao grupo amínico (NH 2 ) de outros aminoácidos através de uma ligação peptídica que implicam eliminação de 1 molécula de água (H 2 0).
-COOH+ NH 2 CO-NH+ H 2 0.
Esta ligação pode repetir-se muitas vezes para originar cadeias peptídicas de vários comprimentos. Os compostos resultantes foram denominados por Fischer de peptídios: na natureza encontram-se diversos desses livres: glutatião, ácido glutâmico, cisteina.
Normalmente nas proteínas ocorrem apenas 21 tipos de aminoácidos, porém, numa molécula de proteína achamos muitos resíduos de um mesmo aminoácido dando origem a pesos moleculares bastante elevados.
Os aminoácidos podem ser agrupados conforme os grupos amínicos ou carboxílicos encontrados em sua molécula, a saber:
1) Monoamino-Monocarboxílicos (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, serina, treonina, cisteina, metionina, fenilalanina, tirosina).
2) Monoamino-Dicarboxílicos (ácido aspartico, ácido glutamico, ácido hidroxiglutâmico asparagina, glutamina).
3) Heterociclicos (histidina, prolina, hidroxiprolina, triptofano).
4) Diamino-Monocarboxilicos (arginina, lisina, hidroxilisina).
A maior parte das proteínas possuem todos os 21 aminoácidos, porém em sucessões diferentes que produzem proteínas totalmente específicas.
Podem ser usadas ao natural ou após cozimento (desnaturadas).
São achados com abundância nos cereais, porém, com carência de aminoácidos essenciais. As verduras embora em menos quantidade, possuem composição mais completa.
Para serem absorvidos pelo corpo devem ser desdobrados até seus aminoácidos constituintes.
As proteínas no corpo se repõem (meia vida) com tempos diferentes. Por exemplo, no homem, as proteínas do soro se renovam a cada 10 dias, as do organismo a cada 80 dias e as do esqueleto a cada 158 dias.
As proteínas são classificadas em proteínas simples, que contém apenas aminoácidos ou seus derivados: albumina, globulinas, glutelinas, prolaminas, albuminóides, istones e protaminas, ou em proteínas, conjugados que contém 1 fração proteica e 1 fração não proteica (prosteticos) núcleo proteínas, glicoproteinas e mucoproteinas, fosfoproteinas,
cromoproteinas, lipoproteinas e metalproteinas.
A digestão das proteínas se inicia já no estômago, onde as pepsinas e gastricsina quebram as moléculas de proteínas em polipeptídios de vários tamanhos, (com exceção das protaminas, queratinas, e mucinas). O pâncreas colabora a seguir fornecendo tripsinia, quimotripsina e carboxipeptidase no duodeno desdobrando os polipetídeos, primeiro em polipetídeos de pequenas dimensões e finalmente aminoácidos com 1 carboxil livre e no intestino, por ação de amino peptidase A e B prolinase e da prolidase em amino N-Terminal e resíduo peptídico.
A absorção de proteínas se processa já após 15-20 minutos, sendo completa após 90 minutos se a ingestão for só de proteínas, 50% são absorvidos já no duodeno e o resto nos primeiros 2 metros do intestino delgado (jejuno).
Após absorção passam pelo fígado, onde parte é usada para cumprir as funções do próprio fígado; o resto passa à corrente sangüínea e é usado conforme as necessidades do corpo: para síntese de moléculas proteicas (purinas, creatina, adrenalina), ou catabolisados para resíntese de outros aminoácidos ou usados como energia com degradação até H 2 O, CO 2 e uréia.
A degradação pode ocorrer por meio de desaminação ou transdesaminação. No primeiro caso há a perda do grupo NH 2 na posição de podendo assim ser transformado em glicídio ou lipídio.
Deste ponto de vista distinguimos os aminoácidos em glicogenéticos, cetogenéticos, ou de destino ignorado.
Aminoácidos Glicogenéticos: glicina, alanina, lisina, treonina, valina, ácido aspártico, ácido glutâmico, arginina, histidina, prolina, oxiprolina-isoleucina, tirosina, cistina.
Aminoácidos Cetogênicos: leucina, fenilalanina, tirosina, isoleusina, hidroxiprolina.
Aminoácidos de comportamentos desconhecidos: lisina, tríptofano, fenilalanina.
No segundo processo, transdesaminação (desaminação oxidativa) através de 1 processo prévio de transaminação no qual encontramos o sistema ácido cetoglutárico glutâmico.
O grupo NH 2 pode ser transferido a cetóxidos, originando, novos aminoácidos, ou então ser liberado como NH 2 .
Este último metabólito, muito tóxico, é eliminado como tal ou sob a forma de uréia.
Todo este mecanismo serve para manter o equilíbrio qualquer que seja a quantidade ingerida e a descontinuidade de ingestão.
A falta de um desses aminoácidos essenciais, geralmente dificulta a absorção dos outros aminoácidos presentes na mesma proteína.
Alguns aminoácidos como a arginina não são essenciais ao adulto, porém não podem ser sintetizados rapidamente pelas crianças.
A tirosina é considerada não essencial apesar de não ser sintetizada pelo corpo, porque pode ser produzida a partir de fenilalanina. A cistina analogamente deriva cerca de 30% de metionina e a presença desta na dieta reduz a necessidade de cistina em 80-90%.
A histidina apresenta a particularidade inexplicável de ser eliminada na urina durante a gravidez normal.
